تبلیغات
آزمایشگاه تشخیص طبی اقبال - هموگلوبین


به وبلاگ آزمایشگاه اقبال خوش آمدید

درباره وبلاگ:


آرشیو:


طبقه بندی:


آخرین پستها :


پیوندها:


صفحات جانبی:


نویسندگان:


ابر برچسبها:


آمار وبلاگ:


eghballab

Admin Logo themebox

هموگلوبین

20 بهمن 89-ساعت 16 و 15 دقیقه و 15 ثانیه

همانگونه که درمبحث " خون چیست " پیشتر گفته شد ، گلبولهای قرمز خون نقش انتقال گازهای خون را ( O2 و CO2 ) را به عهده دارد واین عمل  توسط هموگلوبین به انجام میرسد ، شاید دانسته های ما درمورد هموگلوبین خیلی بیش از سایر پروتئینهای موجود باشد ؛ وداشتن دیدی کلی درمورد این ملکول میتواند دربررسی مشکلات واختلالات آن بسیار کمک کننده باشد .
تمام انواع هموگلوبین ( که بعدا شرح خواهیم داد ) ساختمان متشابهی دارند که شامل دوجفت زنجیر پروتئینی متفاوت بوده که هرکدام یک ملکول هم (Hem) را به همراه دارند ؛ این چهار زنجیره شامل دوزنجیره آلفا ودوزنچیره بتا میباشند . که این ساختار بنام هموگلوبین A خوانده میشود و ساختار هموگلوبین افراد بالغ وسالم میباشد ؛ هرچند که درافراد سالم وبالغ جزء بسیار کوچکی هموگلوبین A2 وجود دارد که تفاوت آن درزنجیره بتا میباشد وزنجیره آلفا به  همان شکل میباشد ؛ دردوران جنینی هموگلوبین به شکل دیگری است ودارای دوزنجیره آلفا و دوزنجیره گاما میباشد که بنام هموگلوبین F خوانده میشود ؛ هرچند که درابتدای دوران جنینی انواع مختلفی از هموگلوبین وجود دارد اما در هفته های هفتم ، هشتم بعد از لانه گزینی جنین این همو گلوبینها ناپدید گردیده و هموگلوبین F  نوع غالب هموگلوبین جنین خواهد بود . که پس از تولد کم کم هموگلوبین F به طرف هموگلوبین A1 و مقدار اندکی هموگلوبین A2 شیفت پیدا میکند به نحوی که مثلا در یک سالگی مقدار هموگلوبین F به کمتر از دو درصد میرسد .
 تمام هموگلوبینهای مذکور هموگلوبینهائی هستند که تحت تأثیر کنترل ژنتیکی ساخته میشوند ، اما انواعی از هموگلوبینها  وجود دارند که پس از ساخت دستخوش تغییراتی میشوند برای مثال هموگلوبین Hb A1c را میتوان نام برد که همان هموگلوبین A1 میباشد که به آمینواسید انتهائی زنجیره بتای آن یک واحد گلوکز متصل شده است واین هموگلوبین در بیماران دیابتیک افزایش مییابد .
زنجیره آلفا 141 وزنجیره بتا دارای 146 آمینواسید میباشند و ترتیب استقرار این آمینو اسید ها به نام ساختمان اول نامیده شده است ؛ بعضی از قسمتهای این زنجیره ها حالت مار پیچی بخود گرفته اند که یک بخش غیر مارپیچ آنها را از یکدیگر جدا میکند واین قطعات غیر مارپیچ نیز در آخر هر زنجیره نیز وجود دارند ، قطعات مارپیچ با حروف الفبا نامگذاری شده اند وبنابراین میتوان یک اسید آمینه را براساس موقعیتش نامگذاری کرد . از طرف دیگر بعلت ترکیب زنچیره های جانبی آمینواسیدها سکستگیهائی در گلوبین بوجود آمده که بنام ساختمان سوم خوانده شده واز به هم پیوستن دوزنجیره آلفا ودوزنجیره بتا ساختمان  چهارم بوجود می آید که " هم " را میان خود نگاه داشته است .
اما علت پیچیدگی این ملکول چیست ؟ علت آنست که این ساختمان بطوری عمل میکند که زمانی که هموگلوبین درمحیطی که فشار سهمی O2 بالا باشد اکسیژن را به خود جذب میکند و بعلاوه این ساختار باعث میشود که دراثر فعل وانفعالاتی که در انتقال الکترونی بین آهن و پیوندهای داخل ملکولی "هم " بوجود می آید میل ترکیبی هم برای دریافت اکسیژن بعدی بالاتر رود واین نکنه بسیار مهم را بوجود آورده است ودرصورتیکه این ساختار سه بعدی هموگلوبین دچار اشکال شود دیگر هموگلوبین نمیتواند بصورت طبیعی اکسیژن را آزاد کند و مازادبر این از دیگر مشخصات این ملکول آنست که اگر درمحیطی بافشار سهمی بالای CO2 قرار گیرد اکسیژن را آزاد نموده ؛ گاز کربنیک را به خود جذب میکند . البته این تبادل با PH محیط نیز ارتباط دارد به نحوی که درمحیط اسیدی میل ترکیبی بیشتری به CO2 داشته و درمحیط قلیائی به اکسیژن  ، و این دقیقا براساس محیط سلول و محیط ریه برنامه ریزی گردیده است چون محیط سلول اسیدی ومحیط ریه ها قلیائی است .
اکسیده شدن آهن از شکل ++Fe به +++Fe منتهی به تولید ترکیبی از هموگلوبین بنام مت هموگلوبین میشود که اگر غلظت آن از 1/5 گرم در دسی لیتر بیشتر شود باعث سیانوز میگردد که نشانه نقص ژنتیکی یا تماس با مواد اکسیدان مانند تیتریتها ؛ نیتراتها و .... میباشد .
میل ترکیبی هموگلوبین با CO حدود 200 برابر O2 میباشد و دراثر تماس با این گاز هموگلوبین تبدیل به کربوکسی هموگلوبین شده واگر مقدار CO بسیار زیاد باشد باعث خفگی ( مرگ ) فرد میشود با این تفاوت که در مت هموگلوبین بیمار سیانوزه میشود ولی در مسمومیت با گاز CO فرد چهره ای قرمز آلبالوئی دارد . اما به هرحال نقص دردوحالت فوق مشابه یکدیگر بوده میل ترکیبی اکسیژن با هموگلوبین کاهش یافته است .
ساختمان هموگلوبین نوسط دستجات ژنی برروی کروموزومهای 16 و 11 کنترل میشود ودرحین تکامل به ترتیب ژنهای سازنده گلوبین رویانی ؛ جنینی و بالغی فعال میگردد سنتز هموگلوبین رویانی درهفته هشتم متوقف میگردد و هموگلوبین ّF شروع شده تا چند هفته قبل از تولد ادامه مییابد و پس از آن هموگلوبین بالغین غالب میگردد  بطوریکه پس از سال اول زندگی فقط مقدار بسیار اندکی هموگلوبین F  سنتز مبشود ؛ میل ترکیبی اکسیژن با هموگلوبین F بسیار بیشتر از هموگلوبین A  میباشد که احتمالا جهت تطابق با وضعیت اکسیژناسیون دوران جنینی بسیار لازم میباشد ؛ اما سیستمی که این تغییرات ساختاری هموگلوبین را از رویانی به جنینی و از جنینی به بالغی کنترل مینماید هنوز بدرستی شناخته نشده است وجالب است که بدانیم که همانگونه که میدانیم در دوران جنینی کبد نیز نقش خونسازی رابعهده دارد وبعدا مغز استخوان کم کم فعال شده اقدام به خونسازی مینماید بگونه ای که دربالغین تنها مغز استخوان این مهم را بعهده خواهد داشت و تغییر ساخت هموگلوبین رویانی به جنینی همزمان درکبد ومغز استخوان شروع میشود ودر عیوب هموگلوبین در برخی از فامیلها این تغییر صورت نگرفته بعد از تولد همچنان هموگلوبین جنینی ساخته میشود که این عارضه احتمالا ناشی از عدم وجود دستجاتی از ژنها میباشد .
در آنمی ها ( کم خونیها ) معمولا اکثرا میتواند ناشی از دوعلت باشد که یا تعداد گلبولهای قرمز کاهش یافته است ویا هموگلوبین کمتر از حد طبیعی بوده ویا بیماری هموگلوبین وجو د داشته باشد . ( که این موضوع در مبحث دیگری بصورت مبسوط شرح داده خواهد شد) .
 


تاریخ آخرین ویرایش:10 اسفند 89 ساعت 09 و 14 دقیقه و 17 ثانیه



Google

در این وبلاگ
در كل اینترنت
وبلاگ-کد جستجوی گوگل
وبلاگ-ساعت فلش